دوره 20، شماره 1 - ( مجلۀ علمی دانشگاه علوم پزشکی همدان-بهار 1392 )                   جلد 20 شماره 1 صفحات 1-8 | برگشت به فهرست نسخه ها


XML English Abstract Print


Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:

Soleimanifard S, Arjmand R, Hejazi S H. Investigation and Comparison of Leishmania major Promastigote and Amastigote Protein Content by Sodium Dodecyl Sulfate Polyacrylamide Gel Electrophoresis. Sci J Hamadan Univ Med Sci . 2013; 20 (1) :1-8
URL: http://sjh.umsha.ac.ir/article-1-146-fa.html
سلیمانی فرد سیمین دخت، ارجمند رضا، حجازی سیدحسین. بررسی و مقایسه محتوی پروتئینی پروماستیگوت وآماستیگوت لیشمانیا ماژور تهیه شده در محیط کشت با استفاده از روش الکتروفورز ژل پلی اکریلامید. مجله علمی دانشگاه علوم پزشکی همدان. 1392; 20 (1) :1-8

URL: http://sjh.umsha.ac.ir/article-1-146-fa.html


دانشيار گروه انگل شناسی، دانشکده پزشکی، دانشگاه علوم پزشکی اصفهان، اصفهان، ايران. ، hejazi@med.mui.ac.ir
چکیده:   (1493 مشاهده)

مقدمه و هدف: لیشمانیا تک یاخته ای ازخانواده تریپانوزوماتیده ازرده سارکوماستیگوفورا می باشدکه دارای دو مرحله ی قابل تشخیص در چرخه ی زندگی خود است. فرم پروماستیگوت، فلاژل دار و متحرک بوده و در روده پشه خاکی ناقل تکثیر می یابد. فرم آماستیگوت، غیر متحرک بوده و در داخل ماکروفاژهای میزبان پستاندار مستقر می گردد. یکی از راه های مبارزه مؤثر با یک میکروارگانیسم ، شناسایی آنتی ژن های هدف اختصاصی آن می باشد. همچنین تولید واکسن های کارآمد متضمن تعیین هویت و تولید و تخلیص ایمونوژن های مصونیت بخش است . هدف از انجام این مطالعه ، یافتن محتوی پروتئینی آماستیگوت و پروماستیگوت، شناسایی پروتئین های هر مرحله از انگل، مقایسه این یافته ها و دستیابی به تفاوت ها و شباهت های آنها با یکدیگر بوده است.

روش کار: این مطالعه یک مطالعه مقطعی بوده و برای نیل به اهداف از پیش تعیین شده ، نمونه L.major (MRHO/IR/75/ER) از موش های Balb/c از قبل آلوده شده به محیط کشت NNN اصلاح شده و سپس به محیط مایع کشت سلولی RPMI-1640 انتقال داده شد. برای تهیه اشکال آماستیگوت از محیط RPMI-1640 با PH 5/5 در دمای c° 37 و حضور 5% Co2 استفاده شد. الکتروفورز به روش سدیم دودسیل سولفات (SDS-PAGE) انجام گردید و اوزان ملکولی باندهای حاصل از دو آنتی ژن مقایسه گردید.

نتایج: باندهای مشترک میان هر دو فرم، باندهای با وزن ملکولی 130 تا 110، 96، 94، 90، 80، 65، 63، 50، 36 و 19 کیلو دالتون بودند. باندهای مختص پروماستیگوت، باندهای با وزن ملکولی 22،28،46 کیلودالتون بود. همچنین باندهای 12 و 35 کیلودالتونی فقط در فرم آماستیگوت دیده شد.

نتیجه نهایی: با توجه به نتایج مطالعه حاضر انگل لیشمانیا در مراحل پروماستیگوت و آماستیگوت واجد پروتئین های اختصاصی همان مرحله است . طبق تحقیقات انجام شده آماستیگوت های اکسنیک و بافتی مشابه هستند در نتیجه با تکیه بر آنتی ژن های اختصاصی هر مرحله ، می توان در جهت طراحی و تهیه واکسن و داروهای مؤثر برضد انگل گام برداشت .

متن کامل [PDF 294 kb]   (593 دریافت)    
نوع مطالعه: پژوهشي | موضوع مقاله: تخصصي

ارسال نظر درباره این مقاله : نام کاربری یا پست الکترونیک شما:
کد امنیتی را در کادر بنویسید

ارسال پیام به نویسنده مسئول


کلیه حقوق این وب سایت متعلق به مجله علمی دانشگاه علوم پزشکی و خدمات بهداشتی درمانی همدان می باشد.

طراحی و برنامه نویسی : یکتاوب افزار شرق

© 2015 All Rights Reserved | Scientific Journal of Hamadan University of Medical Sciences

Designed & Developed by : Yektaweb